Mycoplasma mobile滑走運動のモーター構造をクライオ電子顕微鏡で解明しました.ATP合成酵素がどのようにして滑走運動モーターになったかを知る必須かつ感動の情報です.助教(現,東北大)の豊永さんを中心に阪大難波先生たちと10年にわたって行った共同研究の成果です. https://t.co/tvNQqGxcQn https://t.co/neW76SRrxR
Dimeric assembly of F-like ATPase for the gliding motility of .
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AI synopsis
What people are saying
Many discussions highlight the groundbreaking nature of the study, with posts referring to the 'first time' the structure of Mycoplasma mobile's motor component has been revealed. Words like 'exciting' and 'essential information' are used to convey the importance of the findings, suggesting that the discussions have a tone of optimism and significance regarding the future understanding of ATP synthesis and bacterial motility.
The majority of discussions reflect strong support for the findings presented in the publication.
Participants show a high level of curiosity and enthusiasm surrounding the subject, particularly about the innovative use of cryo-electron microscopy.
While most posts focus on sharing information, a few delve into the implications and methodologies, showing moderate engagement.
There is a consensus that the study's revelations could greatly influence future research on motility and ATP synthesis.
Abstract in brief
- Rotary ATPases, including various types like FF-, VV-, and AA-ATPases, are molecular motors that convert energy through rotational movements.
- A dimeric F-like ATPase in a gliding bacterium is believed to aid in its motility, but how it generates and transmits force is still not well understood.
- The study used electron cryomicroscopy to reveal a unique structure of the G-ATPase complex, which aids in gliding motion and shares similarities with F-ATPases, suggesting it utilizes a similar rotary catalytic mechanism.
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Most liked on X and BlueskyThe structure of of Mycoplasma mobile gliding motor was elucidated. Essential and exciting information suggesting how the ATP synthase became a gliding motor. 10 years of collaboration conducted by our Dr Toyonaga with Namba lab at Osaka University. https://t.co/tvNQqGxcQn https://t.co/7HhIXP00Qc
We have opened a 10 min introductory video presented by the 1st author, Takuma TOYONAGA. https://t.co/ZG1ql2Jl0L https://t.co/xHhIO5gNjX
筆頭著者の豊永拓真博士による約10分の紹介動画を公開しました.https://t.co/G3ZKunL4FX https://t.co/n2XX5uc0Ls
For the first time in the world, the molecular structure of the motor component that powers the gliding apparatus of Mycoplasma mobile has been revealed by an OMU-led research team using cryo-electron microscopy. https://t.co/wi0Mr85hRr #OMU #mycoplama #AAAS #Japan https://t.co/ubePz78rDc
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Dimeric ATPase Assembly in Bacterial Gliding Motility
This video features a ten-minute introduction by Dr. Takuma Toyonaga from Tohoku University, discussing the role of a dimeric F-like ATPase in the gliding motility of Mycoplasma. The study reveals how this molecular…
Dimeric F-like ATPase and Gliding Motility of Mycoplasma
This video discusses the role of a dimeric F-like ATPase in the gliding motility of Mycoplasma. Using electron cryomicroscopy, we reveal its unique structure and how it aids in motility through a rotary catalytic…
東北大学「マイコプラズマの滑走運動に必要なモーターの分子構造を世界で初めて明らかに!」 https://t.co/EhgIhYiqnc Science Advances https://t.co/UZ1ITRiKz3
RT @tohoku_univ:
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Dimeric assembly of F1-like ATPase for the gliding motility of Mycoplasma | Science Advances https://t.co/pyABcE4wXU
RT @OsakaMetUniv_en: For the first time in the world, the molecular structure of the motor component that powers the gliding apparatus of M…
For the first time in the world, the molecular structure of the motor component that powers the gliding apparatus of Mycoplasma mobile has been revealed by an OMU-led research team using cryo-electron microscopy. https://t.co/wi0Mr85hRr #OMU #mycoplama #AAAS #Japan https://t.co/ubePz78rDc
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Dimeric assembly of F<sub>1</sub>-like ATPase for the gliding motility of <em>Mycoplasma</em> pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/40009674/ #cryoEM
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Dimeric assembly of F1-like ATPase for the gliding motility of Mycoplasma | Science Advances https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adr9319
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